Proteínas: Estructura tridimensional y función

Estructuras de las proteínas

Estructura primaria:
Secuencia lineal de residuos de aminoácidos
 en una proteína.

Estructura secundaria

Se refiere a las regularidades en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en la columna vertebral del péptido. Las estructuras secundarias principales son las hélices a y las hebras b (incluyendo las láminas a).
 

Estructura terciaria   

Describe la cadena polipetídica totalmente plegada
y compactada (estructura tridimensional del pelipéptido)

Muchos polipeptidos plegados consisten en varias unidades distintas unidas por un tramo corto de residuo de aminoácido a dichas unidades se les conoce como dominios. Las estructuras terciarias se estabilizan por las interacciones de cadenas laterales de aminoácidos en regiones no vecinas de la cadena polipeptídica.

Estructura cuaternaria:
 Se refiere a la organización y el reordenamiento de las subunidades en una proteina con multiples sub-unidades. Algunas proteínas poseen estructura cuaternaria, que implica la asociación de dos o más cadenas polipeptídica en una multisubunidad, o proteína oligomérica u oligómera. Las cadenas polipeptídicas de una proteína oligómera pueden ser idénticas o distintas.

Cada subunidad es una cadena polipeptídica aparte
                                                                   

     

Función de las proteínas

Proteínas Fibrosas

La colágena es la principal proteína componente del tejido conectivo de los vertebrados; constituye de 25 a 35% de las proteínas totales en los mamíferos. Las moléculas de colágena tienen formas y funciones notablemente distintas. Por ejemplo, en los tendones forman fibras rígidas, encordadas, de una notable resistencia a la tensión; en la piel, la colágena adquiere la forma de fibras tejidas de forma holgada que permiten la expansión en todas direcciones.

La estructura de la colágena fue estudiada por G. N. Ramachandran (famoso por sus diagramas de Ramachandran, ). La molécula consiste en tres cadenas helicoidales izquierdas enrolladas entre sí para formar una superhélice derecha. Cada hélice izquierda en la colágena presenta 3.0 residuos de aminoácidos por vuelta, y su paso es de 0.94 nm, que implica un ascenso de 0.31 nm por molécula. En consecuencia, una hélice de colágena es más extendida que una hélice a, y la estructura helicoidal de la colágena no es igual que el motivo de espiral enrollada.

Proteínas Globulares

Las proteínas globulares son solubles en agua, aproximadamente esféricas y en pliegues apretados. 

Proteínas con una estructura compacta (con un interior y un exterior), generalmente contienen diferentes tipos de elementos de estructuras secundarias, así como regionesirregulares.

La mayoría de las proteínas son globulares

Como la mayor parte de las proteínas, la mioglobina (Mb) y la hemoglobina (Hb), una proteína relacionada, desempeñan sus funciones biológicas al unirse en forma selectiva y reversible a otras moléculas —en este caso, al oxígeno molecular (O2). La mioglobina es una proteína monomérica relativamente pequeña que facilita la difusión del oxígeno en los vertebrados. Es la responsable de suministrar oxígeno a los tejidos musculares en los reptiles, aves y mamíferos. La hemoglobina es una proteína tetramérica mayor que transporta el oxígeno en la sangre. El color rojo asociado con las formas oxigenadas de mioglobina y hemoglobina (es decir, el color rojo de la sangre oxigenada) se debe a un grupo prostético hemo. (Un grupo prostético es una molécula orgánica unida a una proteína que resulta esencial para la actividad de ésta).