Carbohidratos

¿Como están compuestos los carbohidratos?

• están formados por carbono, hidrógeno y oxigeno
• presentan la formula química general (CH2O).
• todos los carbohidratos presentan grupos funcionales cetona o aldehídos

Fuentes de los carbohidratos 

• los carbohidratos se encuentran de forma abundante en las plantas y en pequeñas cantidades en animales.
• las plantas nos proveen de todos los hidratos de carbono mediante la alimentación. 

Los carbohidratos pueden ser:

Aldosas: los aldehídos este grupo carbonilo se encuentra en un extremo de la cadena hidrocarbonada, por lo que tiene un átomo de hidrógeno unido a el directamente, que suele escribirse, por comodidad en la forma CHO. Según el tipo de grupo hidrocarbonado unido al grupo funcional, los aldehídos pueden ser alifáticos, R--CHO y aromáticos AR--CHO.

Cetosas: las cetonas el grupo carbonilo se encuentra unido a dos grupos hidrocarburos. Según el tipo de grupo hidrocarbonado unido al grupo funcional, las cetonas se clasifican en alifáticas, R--CO--R, aromáticas, AR--CO--AR y mixtas R--CO--AR

Clasificación de los carbohidratos 

Monosacáridos

• los monosacaridos son azucares simples
• no se hidrolizan es decir que no se descomponen en otros compuestos mas simples.
• poseen de 3 a 7 atomos de carbonos
• se nombran haciendo referencia al numero de carbonos, terminando en el sufijo -osa

Derivados de los monosacáridos 

    A. Fosfato de azucares

Los monosacáridos, en las vías metabólicas, con frecuencia se convierten en ésteres de fosfato. En la figura  se muestran las estructuras de varios fosfatos de azúcar con los que se encontrará al estudiar el metabolismo de los carbohidratos. Los fosfatos de triosa, el 5-fosfato de ribosa y el 6-fosfato de glucosa son ésteres alcohol-fosfato simples. El 1-fosfato de glucosa es un fosfato de hemiacetal, más reactivo que un fosfato de alcohol. La capacidad de la UDP-glucosa para funcionar como donador de glucosilo es una prueba de esta reactividad.

    B. Desoxiazucares

En la figura  se muestran las estructuras de dos desoxiazúcares. En esos derivados, un átomo de hidrógeno sustituye a uno de los grupos hidroxilo del monosacárido precursor. La 2-desoxi-D-ribosa es un bloque constructivo importante en el ADN. La L-fucosa (6-desoxi-L-galactosa) está muy distribuida en plantas, animales y microorganismos. A pesar de su rara configuración L, la fucosa se deriva metabólicamente de la D-manosa.

    C. Aminoazucares

En varios azúcares, un grupo amino sustituye uno de los grupos hidroxilo del monosacárido precursor. A veces el grupo amino está acetilado. En la figura 8.15 se ven tres ejemplos de aminoazúcares. Los aminoazúcares de la glucosa y la galactosa se suelen presentar en glucoconjugados. El ácido N-acetilneuramínico (NeuNAc) se forma a partir de la N acetilmanosamina y piruvato. Cuando este compuesto se cicla y forma una piranosa, el grupo carbonilo en C-2 (de la mitad de piruvato) reacciona con el grupo hidroxilo de C-6. El NeuNAc es un componente importante de muchas glucoproteínas y de una familia de lípidos llamados gangliósidos . El ácido neuramínico y sus derivados, incluyendo el NeuNAc, tienen el nombre colectivo de ácidos

siálicos. 

    D. Azucares alcoholes

En un azúcar alcohol el oxígeno carbonílico del monosacárido precursor se ha reducido y se produce un polihidroxialcohol. La figura 8.16 muestra tres ejemplos de azúcares alcoholes. La glicerina y el mio-inositol son componentes importantes de los lípidos. El ribitol es un componente de flavina mononucleótido (FMN) y flavina adenina dinucleótido (FAD, sección 7.4). En general, los azúcares alcoholes reciben su nombre sustituyendo el sufijo -osa del monosacárido precursor por el de -itol.

    E. Azucares acidos

Los azúcares ácidos son ácidos carboxílicos derivados de las aldosas, sea por oxidación de C-1 (el carbono aldehídico) para formar un ácido aldónico, o por oxidación del carbono con número mayor (el que tiene el alcohol primario) para formar un ácido aldurónico. En la figura se ven las estructuras de los derivados aldónicos y aldurónicos de la glucosa, gluconato y glucoronato. Los ácidos aldónicos existen en la forma de cadena abierta, en solución alcalina, y forman lactonas (ésteres intramoleculares) al acidularlos. Los ácidos aldónicos pueden estar como piranosas, por lo que poseen un carbono anomérico. El ácido N-acetilneuramínico (figura 8.15) es un ácido aldónico y a la vez un aminoazúcar. Los azúcares ácidos son componentes importantes de muchos polisacáridos.

    F. Acido ascorbico

El ácido L-ascórbico (figura 8.18), o vitamina C, es un enodiol de una lactona derivada del D-glucoronato. Los primates no pueden convertir glucoronato en ácido ascórbico, y en consecuencia deben obtenerlo en su dieta. El ácido ascórbico es un cofactor esencial para las enzimas que catalizan la hidroxilación de los residuos de prolina y lisina durante la síntesis de colágena

Oligosacáridos

• los oligosacaridos son uniones de 2 o mas monosacaridos. 
• el enlace que une dos monosacaridos se llama enlace glicosidico.
• cuando se unen muchos monosacaridos estos son denominados polisacaridos.

Sacarosa: La sacarosa [b-D-glucopiranosil-(1 → 2)-b-D-fructofuranósido] o azúcar de mesa es el disacárido más abundante en la naturaleza; sólo lo sintetizan las plantas. La sacarosa se distingue de los otros tres disacáridos en que su enlace glicosídico une los átomos de carbono anoméricos de dos residuos de monosacárido. Por consiguiente, las configuraciones tanto de los residuos de glucopiranosa como de fructofuranosa están fijas en la sacarosa, y ninguno de los residuos tiene libertad de equilibrarse entre sus anómeros a y b.

Lactosa: La lactosa [b-D-galactopiranosil-(1 → 4)-D-glucosa], carbohidrato principal en la leche, es un disacárido que sólo se sintetiza en las glándulas mamarias lactantes. Nótese que la lactosa es un epímero de la celobiosa. El anómero b de la lactosa, natural es más dulce y más soluble que el anómero b. El anómero b se puede encontrar en las nieves rancias, donde ha cristalizado durante el almacenamiento y ha dado una textura rasposa a la nieve.

Maltosa: La maltosa es un disacárido liberado durante la hidrólisis del almidón, que es un polímero de residuos de glucosa. Existe en la malta, una mezcla que se obtiene de maíz u otros granos, que se usa en la leche malteada y en la industria cervecera. La maltosa está formada por dos residuos de glucosa unidos por un enlace a-glicosídico.

Polisacáridos

se clasifica según su composición en:

Homopolisacaridos: son polímeros que sólo contienen residuos de un tipo de monosacárido.



Heteropolisacaridos: son polímeros que contienen residuos de más de un tipo de monosacárido.



se clasifica según su función en:

polisacáridos de reserva

• almidón: En las células vegetales, el almidón existe como mezcla de amilosa y amilopectina, y se almacena en granos cuyos diámetros van de 3 a 100 mm.

• glucógeno: el glucógeno es un polímero ramificado de residuos de glucosa. Contiene los mismos tipos de enlace de la amilopectina, pero en el glucógeno las ramas son más pequeñas y más frecuentes, y se presentan cada ocho a 12 residuos. En general, las moléculas de glucógeno son mayores que las de almidón, y contienen hasta unos 50 000 residuos de glucosa.

polisacárido estructurales

• celulosa: es un polisacárido estructural. Es uno de los principales componentes de las paredes celulares rígidas que rodean muchas células vegetales. Los tallos y las ramas de muchas plantas están formados principalmente por celulosa. Este solo polisacárido forma un porcentaje apreciable de toda la materia orgánica en la Tierra.

• quitina: tal vez el segundo compuesto más abundante en la Tierra, es un homoglicano estructural que se encuentra en los exoesqueletos de los insectos y crustáceos, y también en las paredes celulares de la mayor parte de los hongos y en muchas algas. La quitina es un polímero lineal parecido a la celulosa.

Glicoconjugados

Los glicoconjugados consisten en polisacáridos unidos a (conjugados con) proteínas o péptidos. En muchos casos, los polisacáridos consisten en varias unidades distintas de monosacárido. Por consiguiente, son heteroglicanos. (Almidón, glucógeno, celulosa y quitina son homoglicanos).

A. Proteoglicanos: son complejos de proteínas y una clase de polisacáridos llamados glicosaminoglicanos. Esos glicoconjugados se presentan principalmente en la matriz extracelular (tejido conectivo) de animales multicelulares.

Los glicosaminoglicanos son heteroglicanos no ramificados de unidades repetitivas de disacárido.


B. Peptidoglicanos: son polisacáridos unidos a péptidos pequeños. Las paredes celulares de muchas bacterias contienen una clase especial de peptidoglicano con un componente de heteroglicano unido a un péptido de cuatro o cinco residuos.

El componente peptídico de los peptidoglicanos varía entre las bacterias.

En las bacterias Gram-negativas hay una capa delgada de peptidoglicano entre la membrana plasmática interna y la membrana externa.

En las bacterias Gram-positivas no hay membrana externa, y la pared celular de peptidoglicano es mucho más gruesa


C. Glicoproteinas: son proteínas que contienen oligosacáridos unidos en forma covalente (es decir, proteínas que están glicosiladas; los proteoglicanos son un tipo de glicoproteína). Las cadenas de carbohidrato de una glicoproteína varían de longitud, de 1 hasta más de 30 residuos, y pueden formar hasta 80% de la masa total de la molécula. Las glicoproteínas son un grupo extraordinariamente diverso de proteínas que abarca enzimas, hormonas, proteínas estructurales y proteínas de transporte.

Medicamentos con proteoglicanos

Suplemento que contiene carbohidrato.

Uso

Es un ganador de peso el cual es utilizado como suplemento para masa muscular, aportan una cantidad de calorías muy elevada, que puede ir de 1000 a 2000 calorías por servicio, y pueden formar parte de la dieta para ganar masa muscular. Es utilizado por deportistas que practican disciplinas como heterofilia, fisiculturismo, por personas que desean aumentar su volumen corporal, etc.

Dosis e Indicaciones de Uso

Para llegar Masa tecnología Extreme 2000: Mezclar 1 porción (6 cucharadas soperas) de 16 a 20 oz de agua o leche descremada en una licuadora y consumen una vez al día. Alternativamente, mezclar 1/2 taza (3 cucharadas soperas) con 8 a 10 oz de agua o leche descremada y consumen dos veces al día. Tomar por la mañana, entre las comidas, o después del entrenamiento. Lea toda la etiqueta antes de usar y siga las instrucciones que se facilitan. Beba de 8 a 10 vasos de agua al día para una buena salud general.

Nombre del carbohidrato:

Isomaltulosa

Su nombre químico es: 6-0-α-D-glucopyranosyl-D-fructose

Su fórmula química es: (C12H22O11)

Isomaltulosa, también conocida comercialmente como Byaltulosa, es un disacárido que se obtiene comercialmente por la conversión enzimática de sacarosa a través de fermentación bacteriana

Características

La Isomaltulosa se presenta de forma natural en la caña de azúcar y en la miel de abeja. Presenta propiedades organolépticas muy parecidas a la sacarosa, además contiene su mismo valor calórico (4kcal/g). Se ha utilizado como sustituto de la sacarosa en diferentes alimentos sin poder detecar en estos ningún cambio organoléptico. La isomaltulosa no es cariogénica, es decir no produce caries, además, no incrementa la glucosa en la sangre ni los niveles de insulina en el consumidor. La isomaltulosa presenta una muy baja velocidad de hidrólisis y absorción en el cuerpo comparado con la sacarosa y otros azúcares por lo que se utiliza como fuente de energía prolongada. La isomaltulosa se absorbe totalmente como glucosa y fructosa en el intestino delgado. Debido a estas y otras características ha sido ampliamente aceptado por los fabricantes de productos para diabéticos, productos libres de azúcar, bebidas energéticas, suplementos alimenticios, farmacéuticos, dulces, chocolates, snacks, entre otros.

Coenzimas y vitaminas

Coenzimas y vitaminas

La evolución ha producido un conjunto espectacular de proteínas catalizadoras, pero el repertorio catalítico de un organismo no se limita por la reactividad de grupos suministrados por los residuos de aminoácido en las enzimas. Hay otras especies químicas, llamadas cofactores, que participan con frecuencia en la catálisis. Las apoenzimas (sólo proteínas) inactivas requieren de los cofactores para convertirse en holoenzimas activas. Hay dos tipos de cofactores: los iones esenciales (principalmente iones metálicos) y los compuestos orgánicos llamados coenzimas(figura 7.1). Los cofactores, tanto inorgánicos como orgánicos, se transforman en partes esenciales de los sitios activos de ciertas enzimas. Muchos de los minerales que necesitan todos los organismos son esenciales porque son cofactores. Algunos iones esenciales, llamados iones activadores, están unidos en forma reversible, y con frecuencia participan en el enlazamiento de los sustratos. En contraste, algunos cationes están fuertemente unidos, y a menudo participan en forma directa en reacciones catalíticas.

Cofactores

Iones esenciales Coenzimas
Iones activadores (unidos débilmente)
Iones metálicos de metaloenzimas (unidos fuertemente)
Cosustratos (unidos débilmente)
Grupos prostéticos (unidos fuertemente)

NAD Y NADP 

 Las coenzimas de nicotinamida son nicotinamida adenina dinucleótido 1NAD 2y el fosfato de nicotinamida adenina dinucleótido 1NADP 2, muy relacionado. Fueron las primeras coenzimas que se conocieron. Ambas contienen nicotinamida, la amida del ácido nicotínico (figura 7.7). El ácido nicotínico (llamado también niacina) es el factor que falta en la pelagra. Es esencial como precursor de NAD y NADP . (En muchas especies, el triptófano se degrada a ácido nicotínico. En consecuencia, el triptófano en la dieta puede suplir algo de los requisitos de niacina o nicotinamida). Como el ácido nicotínico es el derivado de piridina con 3-carboxilo, con frecuencia se llaman coenzimas nucleótidos de piridina a las coenzimas de nicotinamida. Las coenzimas de nicotinamida participan en muchas reacciones de oxidación-reducción. Ayudan en la transferencia de electrones hacia metabolitos y desde éstos. Las formas oxidadas, NAD y NADP , carecen de electrones, y las formas reducidas, NADH y NADPH, tienen un par adicional de electrones en forma de un ion hidruro unido en forma covalente. Las dos coenzimas contienen un enlace fosfoanhídrido que une dos 5¿-nucleotidos: AMP y el ribonucleótido de la nicotinamida, llamado nicotinamida monucleótido (NMN) (formado a partir del ácido nicotínico). En el caso del NADP, hay un grupo fosforilo en el átomo de oxígeno 2del adenilato.

Vitaminas 

Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.

Los requisitos mínimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamínicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte. Algunas pueden servir como ayuda a las enzimas que actúan como cofactor, como es el caso de las vitaminas hidrosolubles.

Mecanismos de las enzimas

Los mecanismos enzimáticos individuales se han deducido mediante una diversidad de métodos, que incluyen experimentos cinéticos, estudios estructurales de proteínas y análisis de reacciones con modelos no enzimáticos. Los resultados de esos estudios indican que la extraordinaria capacidad catalítica de las enzimas se debe a propiedades físicas y químicas sencillas, especialmente el enlazamiento y la colocación adecuada de los sustratos en los sitios activos de las enzimas.

Sustituciones nucleofílicas

Muchas reacciones químicas tienen compuestos intermedios iónicos. Hay dos tipos de

intermedios iónicos: unas especies son ricas en electrones o nucleofílicas, y otras especies

son pobres en electrones, o electrofílicas.

Un nucleófilo tiene una carga

negativa o un par de electrones no compartido. Suele imaginarse que el nucleófilo ataca

al electrófilo, y al mecanismo se le llama ataque nucleofílico, o sustitución nucleofílica.

Reacciones de ruptura

También se encuentran reacciones de escisión o ruptura. Los enlaces covalentes se pueden

romper de dos maneras: dos electrones permanecen con un átomo, o un electrón puede permanecer con cada átomo enlazado. En la mayor parte de las reacciones, ambos electrones están en un átomo, por lo que se forman un intermedio iónico y un grupo saliente. Por ejemplo, la ruptura de un enlace     C—H casi siempre produce dos iones. Si el átomo de carbono retiene ambos electrones, el compuesto que lo contiene se transforma en un carbanión.

Reacciones de oxido-reducción

Las reacciones de oxido-reducción son fundamentales en el suministro de energía biológica. En una reacción de oxido-reducción (o reacción redox), los electrones de una especie se transfieren a otra. Aquí la terminología puede ser bastante confusa, por lo que es importante dominar el significado de las palabras oxidación y reducción, pues aparecerán en forma repetitiva en el resto del libro. Oxidación es la pérdida de electrones: una sustancia que es oxidada tendrá menos electrones cuando se termine la reacción. La reducción es la ganancia de electrones: una sustancia que gana electrones en una reacción es reducida. Las reacciones de oxidación y reducción siempre suceden en forma simultánea. Un sustrato es oxidado y el otro es reducido. Un agente oxidante es una sustancia que produce una oxidación: toma electrones del sustrato que es oxidado. Así, los agentes oxidantes ganan electrones (es decir, se reducen). Un agente reductor es una sustancia que dona o cede electrones (y en el proceso se oxida).

Modos químicos de la catálisis enzimática

La formación de un complejo ES coloca a los reactivos en la cercanía de residuos de aminoácidos del sitio activo de la enzima. Las cadenas laterales ionizables participan en dos clases de catálisis química: catálisis ácido-base y catálisis covalente. Son los dos modos químicos principales de catálisis.

Residuos polares de aminoácidos en sitios activos

La cavidad del sitio activo en una enzima en general está cubierta con residuos hidrofóbicos de aminoácidos. Sin embargo, también en el sitio activo hay unos pocos residuos polares, ionizables (con algunas moléculas de agua). Los residuos polares de aminoácidos (o a veces coenzimas) tienen cambios químicos durante la catálisis enzimática. Esos residuos forman gran parte del centro catalítico de la enzima.

Las enzimas suelen tener de dos a seis residuos catalíticos esenciales. Los diez residuos catalíticos más importantes se muestran en la imagen Los residuos con

carga, His, Asp, Arg, Glu y Lys forman casi las dos terceras partes de todos los residuos catalíticos. Eso tiene más sentido, porque es más probable que las cadenas laterales con carga funcionen como ácidos, bases y nucleófilos. También es más probable que tengan un papel en el enlazamiento con el sustrato, o con estados de transición. La histidina es el residuo catalítico número uno. Es seis veces más probable que intervenga en la catálisis que lo que parecería indicar su abundancia en las proteínas.

Catálisis ácido-base

En la catálisis ácido-base, la aceleración de una reacción se debe a la transferencia catalítica de un protón. Esta catálisis ácido-base es la forma más común de catálisis en química orgánica, y también es común en las reacciones enzimáticas. Las enzimas que la hacen se basan en cadenas laterales de aminoácido que pueden donar y aceptar protones en las condiciones de pH neutro de las células. Este tipo de catálisis ácido-base, donde intervienen agentes de transferencia de protones, se llama catálisis ácido-base general. (La catálisis por H u OH se llama catálisis ácida específica, o catálisis básica específica). De hecho, los sitios activos de estas enzimas son el equivalente biológico de una

solución de ácido o base.

Catálisis covalente

En la catálisis covalente se une un sustrato en forma covalente a la enzima y se forma un compuesto intermedio reactivo. La cadena lateral que reacciona de la enzima puede ser un nucleófilo o un electrófilo. La catálisis nucleofílica es más común. En el segundo paso de la reacción se transfiere una porción del sustrato del compuestointermedio a un segundo sustrato. Este es un mecanismo común en bioquímica para acoplar dos reacciones diferentes. Recuérdese que la capacidad de acoplar reacciones es una de las propiedades importantes de las enzimas

Influencia del pH sobre las velocidades de reacción enzimática

El efecto del pH sobre la velocidad de reacción de una enzima puede indicar cuáles residuos ionizables de aminoácido están en su sitio activo. La sensibilidad al pH suele reflejar una alteración en el estado de ionización de uno o más residuos que participan en la catálisis, aunque a veces se afecta la unión con el sustrato. Con mayor frecuencia, una gráfica de velocidad de reacción contra pH es una curva con forma de campana, siempre que la enzima no se desnaturalice cuando se altere el pH.

Cuando el pH es óptimo, a la mitad entre los dos valores de pKa, la mayor cantidad de moléculas de enzima está en la forma activa, con el residuo A protonado. No todas las curvas de pH-velocidad son en forma de campana. Un perfil de pH-velocidad es una curva sigmoidal si sólo participa un residuo ionizable de aminoácido en la catálisis, y puede tener una forma más complicada si participan más de dos grupos. En forma rutinaria, se analizan las enzimas cerca de su valor óptimo de pH, que se mantiene mediante el uso de soluciones amortiguadoras adecuadas.

• 
  

Modos de enlazamiento en la catálisis enzimática

Son difíciles de evaluar los efectos cuantitativos de diversos mecanismos catalíticos. Ya hemos visto dos mecanismos químicos de catálisis enzimática: la catálisis ácido-base y la catálisis covalente. De acuerdo con estudios de catalizadores no enzimáticos, se estima que la catálisis ácido-base puede acelerar una reacción enzimática típica en un factor de entre 10 a 100. La catálisis covalente puede permitir la obtención del mismo aumento de velocidad.

• El efecto de proximidad

 las altas concentraciones mas efectivas favorecen la formación mas frecuentes de estados de transición.

Molaridad efectiva =    k1(s-1)
                                   k2(M-1 s-1)
k1: constante de velocidad cuando los reactivos están pre-ensamblados en una sola molecular.
k2: constante de velocidad para la reacción molecular correspondiente.

• Enlazamiento débil de sustrato con enzimas

Estabilización el estado e transición

La unión de reactivos con la enzima debe ser bastante débil

• Ajuste inducido

La mayor parte de las enzimas tiene flexibilidad limitada, no son moléculas totalmente rígidas.

El ajuste inducido no es un modo catalítico, si no un efecto de especificidad del sustrato.

En 1950 Daniel Koshland sugirió que la flexibilidad de la enzima interviene en la actividad catalítica y en la especificidad del sustrato.

Su propuesta de ajuste inducido se basó en experimentos cinéticos con hexocinasa, enzima que cataliza la fosforilación de la glucosa por el ATP:

Glucosa  + ATP   ----->   Glucosa 6-fosfato  +   ADP

El agua (HOH), que se parece al grupo alcohol (ROH) del C-6 en la glucosa, es lo bastante

pequeña y tiene la forma adecuada para caber en el sitio activo de la hexocinasa, por lo

que debería ser un buen sustrato.

• Estabilización del estado de transición

Algunos enzimólogos han estimado que la estabilización del estado de transición explica casi todos los aumentos de velocidad de reacción causados por las enzimas.

Propiedades de las enzimas

Se ha tenido la ocasión de comprobar de que manera las formas tridimensionales de las proteínas les permiten desempeñar papeles estructurales y de transporte. Ahora se describirán sus funciones como enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes.

Las seis clases de enzimas

1. Las oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación-reducción. La mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas. También hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.

2. Las transferasas catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. En las reacciones de transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima.

3. Las hidrolasas catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. La pirofosfatasa es un ejemplo sencillo de una hidrolasa. El nombre sistemático de esta enzima es difosfato fosfohidrolasa.

4. Las liasas catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células es frecuentemente llamada sintasa.

5. Las Isomerasas catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización). Como estas reacciones sólo tienen un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples. 

6. Las ligasas catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleósido trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas.

Cinética enzimática

Uno de los primeros y grandes avances en bioquímica, fue el descubrimiento de que las enzimas se unen en forma transitoria a los sustratos, resultado de la investigación de la cinética enzimática. Emil Fischer, en 1894, propuso que una enzima presenta una plantilla rígida, o cerradura, y que el sustrato es la llave que le corresponde. Sólo los sustratos específicos se pueden ajustar a determinada enzima. Los primeros estudios de cinética enzimática confirmaron que una enzima (E) se une a un sustrato para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Los complejos ES se forman cuando los ligandos se

unen de manera no covalente a sus lugares adecuados en el sitio activo. El sustrato reacciona en forma transitoria con la proteína catalizadora (y con otros sustratos, en una reacción multisustratos) para formar el producto de la reacción.

Ecuación de Michaelis-Menten

Las reacciones catalizadas por enzimas, como cualquier reacción química, se pueden describir en forma matemática como ecuaciones de velocidad. En ellas, varias constantes indican la eficiencia y especificidad de una enzima y en consecuencia son útiles para comparar las actividades de varias enzimas o para evaluar la importancia fisiológica de una determinada enzima.

Esta es llamada la ecuación de Michaelis-Menten, por Leonor Michaelis y Maud Menten. La ecuación de Michaelis-Menten describe la relación entre la velocidad inicial de una reacción y la concentración del sustrato. En la sección que sigue se deducirá la ecuación de Michaelis-Menten por un método cinético para después examinar el significado de las diversas constantes.

Cinética de las reacciones con sustratos múltiples

Las mediciones cinéticas de reacciones con sustratos múltiples (o reacciones de multisustrato) son algo más complicadas que para cinéticas enzimáticas sencillas con un solo sustrato. Sin embargo, para muchos fines, como por ejemplo el diseño de una cuantificación enzimática, basta sólo con determinar la Km para cada sustrato en presencia de cantidades saturantes de cada uno de los demás sustratos, como fue descrito para las reacciones químicas.

                     Reacciones consecutivas                                                        

Las reacciones de multisustrato pueden efectuarse de acuerdo con varios y distintos esquemas cinéticos llamados mecanismos cinéticos porque se deducen en su totalidad mediante experimentos cinéticos. Las reacciones consecutivas (o secuenciales)  requieren que todos los sustratos estén presentes para que se libere algún producto. Estas reacciones secuenciales pueden ser ordenadas, con un orden obligatorio de enlazamiento de sustratos y de liberación de productos. También pueden ser aleatorias, sin orden obligatorio de enlazamiento o liberación. En las reacciones ping-pong se libera un producto antes de que se enlacen todos los sustratos.

Inhibición de fármaco

Estructura del sildenafil (Viagra).

Los inhibidores enzimáticos son utilizados principalmente como fármacos en el tratamiento de diversas enfermedades. Muchos de estos inhibidores son capaces de actuar sobre enzimas humanas y así corregir determinadas patologías. Sin embargo, no todos los fármacos son inhibidores enzimáticos. Algunos de ellos, tales como los fármacos anti-epilépticos, alteran la actividad enzimática de forma indirecta, aumentando o disminuyendo la síntesis de dicha enzima. Estos efectos son denominados inducción e inhibición enzimática y consisten en alteraciones en el patrón de expresión génica, lo cual no está relacionado con el tipo de inhibición enzimática discutido aquí. Otras drogas interactúan con otras dianas celulares que no son enzimas, como los canales iónicos o los receptores de membrana.

Un ejemplo de inhibidor enzimático terapéutico es el sildenafil (Viagra), utilizado como tratamiento de la disfunción eréctil. Este compuesto es un potente inhibidor de la fosfodiesterasa tipo 5 específica de GMPc, una enzima que degrada una molécula de señalización celular, el GMPc. Esta molécula de señalización es la responsable de la relajación del músculo liso y permite el flujo de sangre hacia el interior de los cuerpos cavernosos del pene, lo cual causa la erección. El sildenafil inhibe la actividad de la enzima que degrada la señal, el GMPc, uniéndose al mismo sitio que éste debido a su similaridad estructural. Esto permite que el GMPc no sea degradado y pueda permanecer activo durante períodos más largos de tiempo.

Dosis de Viagra

Viagra está disponible en tres diferentes dosis: 25mg, 50mgy 100mg. La dosis habitual de Viagra es de 50 mg. Si usa Viagra por primera vez el médico le recetará ,en la mayoría de los casos, la dosis más baja. Es necesario ver cómo reacciona el cuerpo. Si la dosis no da el resultado deseado, se puede aumentar. No experimente con la dosis por su cuenta, hable siempre con el médico. El médico le indicará si puede utilizar una dosis más alta. No use más de una dosis de Viagra cada 24 horas.

La edad y el uso de medicamentos

La dosis de Viagra que se le permite utilizar depende de varios factores. La edad es uno de ellos. Los hombres con edad elevada, a menudo reciben una dosis más baja (25 mg) que los hombres jóvenes. Por otra parte, ocurre lo mismo si se utilizan otros medicamentos y si sufre otras enfermedades. Por ejemplo, se debe tener mucho cuidado si tiene problemas cardíacos o una úlcera. Si utiliza los inhibidores de la proteasa (para el tratamiento del VIH), el médico le prescribirá la dosis más baja. ¿Utiliza nitratos? No debe usar Viagra. La dosis de Viagra adecuada para usted depende de su situación personal y sus problemas.